1. 笔记目录
  2. 蛋白质结构与酶
  3. 当前词条

首页 › 蛋白质结构与酶 › 正文

贝塔折叠由相邻链段之间的作用维持_蛋白质结构与酶

· 来源:石铃求知网 · 作者:时映桐
责任编辑:戚予原 · 二审:常承岑 · 三审:鲁云栩

笔记摘要

蛋白质结构与酶

酶通过降低反应活化障碍发挥催化作用

活性位点是酶结合底物并促进反应的区域。酶通过降低反应活化障碍发挥催化作用。酶不会改变反应平衡时的自由能差。酶底物结合常伴随局部结构调整。诱导契合模型强调结合过程中的构象变化。辅因子包括参与酶功能的离子或有机组分。辅酶常通过转移电子或化学基团参与反应。酶活性受到温度酸度与抑制物等影响。

蛋白质磷酸化可以改变活性或相互作用

蛋白质磷酸化可以改变活性或相互作用。激酶通常催化磷酸基团转移给底物。磷酸酶能够移除底物上的相应磷酸基团。受体蛋白帮助细胞感知特定环境信号。膜受体可把外部信号转化为内部响应。离子通道控制特定离子跨膜流动。通道开放概率可以受电压或配体调节。载体蛋白通过构象变化运输特定物质。

阿尔法螺旋由主链内部氢键帮助稳定

蛋白质的一级结构指氨基酸排列顺序。二级结构描述局部主链的规则折叠方式。阿尔法螺旋由主链内部氢键帮助稳定。贝塔折叠由相邻链段之间的作用维持。三级结构描述单条多肽整体的空间构象。四级结构涉及多个亚基形成的组合方式。并非所有蛋白质都具有多个独立亚基。蛋白质结构与功能之间存在复杂联系。

笔记类型说明

来源:石铃求知网

基础松动能够引入冲击和非线性振动:附加吸振器改变结构响应

相关新闻