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阿尔法螺旋由主链内部氢键帮助稳定:蛋白质变性不等同于必然完全分解

· 来源:晴螺生活在线 · 作者:李言茉
责任编辑:时映桐 · 二审:潘景芮 · 三审:王知芮

笔记摘要

蛋白质结构与酶

蛋白质变性不等同于必然完全分解

蛋白质变性不等同于必然完全分解。部分蛋白质可以在合适条件下重新折叠。淀粉样纤维由特定蛋白质异常聚集形成。朊病毒涉及可传播的异常蛋白构象状态。无序蛋白区域也可以具有重要调控功能。蛋白质结构并非永远保持完全僵硬不动。结构域常对应具有一定独立性的折叠单元。蛋白质复合体通过亚基协作完成复杂功能。蛋白质相互作用网络随细胞状态发生变化。

酶通过降低反应活化障碍发挥催化作用

活性位点是酶结合底物并促进反应的区域。酶通过降低反应活化障碍发挥催化作用。酶不会改变反应平衡时的自由能差。酶底物结合常伴随局部结构调整。诱导契合模型强调结合过程中的构象变化。辅因子包括参与酶功能的离子或有机组分。辅酶常通过转移电子或化学基团参与反应。酶活性受到温度酸度与抑制物等影响。

抗体属于能够特异结合抗原的蛋白质

抗体属于能够特异结合抗原的蛋白质。胶原蛋白为多种结缔组织提供力学支持。角蛋白参与形成皮肤附属结构的强度。血红蛋白通过多个亚基协同结合氧。肌红蛋白参与肌细胞内的氧结合与储存。蛋白质溶解性受到表面电荷与环境影响。等电点附近蛋白质净电荷接近于零。盐析利用盐浓度改变蛋白质在水中的溶解性。

笔记类型说明

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